Creutzfeldt-Jakobi tõve variant (vCJD), esmakordselt avastati 1996. aastal Ühendkuningriigis, veiste spongioosne entsefalopaatia (BSE või hullu lehma tõbi) ja Zombie hirve haigus või krooniline kurnatushaigus (CWD) mis praegu uudistes on, on üks ühine joon – kolme haiguse tekitajad ei ole bakterid ega viirused, vaid "deformeerunud" valgud, mida nimetatakse "prioonideks".
Prioonid on väga nakkavad ja põhjustavad surmaga lõppevaid ravimatuid neurodegeneratiivseid haigusi loomade (BSE ja CWD) ja inimeste (vCJD) seas.
| Mis on Prioon? Sõna "prioon" on akronüüm sõnadest "valguline nakkav osake". Prioonvalgu geen (PRNP) kodeerib a valk nimetatakse prioonvalguks (PrP). Inimesel esineb prioonvalgu geen PRNP kromosoomis number 20. Normaalne prioonvalk esineb rakupinnal, seega tähistatakse seda kui PrPC. "Valkjas nakkav osake", mida sageli nimetatakse priooniks, on prioonvalgu PrP valesti volditud versioonC ja seda tähistatakse kui PrPSc (Sc, kuna see on skreipi vorm või haigusega seotud ebanormaalne vorm, mis tuvastati lammaste skreipihaiguse korral). Tertsiaarse ja kvaternaarse struktuuri moodustumisel esineb kohati vigu ja valk läheb valesti kokku või moondub. Tavaliselt parandatakse ja korrigeeritakse algvormi, mida katalüüsivad chaperone molekulid. Kui valesti volditud valku ei parandata, saadetakse see proteolüüsile ja see tavaliselt laguneb. Kuid valesti volditud prioonvalgul on proteolüüsi suhtes vastupidavus ja see jääb lagunemata ja muundab normaalset prioonvalgu PrPC ebanormaalse skreipi vormini PrPSc põhjustab proteopaatiat ja rakkude düsfunktsiooni, mis põhjustab inimestel ja loomadel mitmeid neuroloogilisi haigusi. Skreipi patoloogiline vorm (PrPSc) erineb struktuurilt tavalisest prioonvalgust (PrPC). Tavalisel prioonvalgul on 43% alfa-heelikse ja 3% beeta-lehti, samas kui ebanormaalsel skreipivormil on 30% alfa-heelikse ja 43% beeta-lehti. PrP vastupidavusSc ensüümi proteaasi toime on omistatud ebanormaalselt suurele beeta-lehtede protsendile. |
Krooniline kurnatushaigus (CWD), mida tuntakse ka kui Zombie hirve haigus on surmav neurodegeneratiivne haigus, mis mõjutab hirviloomi, sealhulgas hirvi, põtru, põhjapõtru, sikahirvi ja põtru. Mõjutatud loomad kannatavad drastilise lihaste raiskamise all, mis põhjustab kehakaalu langust ja muid neuroloogilisi sümptomeid.
Alates selle avastamisest 1960. aastate lõpus on CWD levinud paljudesse riikidesse Euroopas (Norra, Rootsi, Soome, Island, Eesti, Läti, Leedu ja Poola), Põhja-Ameerikas (USA ja Kanada) ning Aasias (Lõuna-Korea).
CWD prioonil pole ühtki tüve. Praeguseks on iseloomustatud kümmet erinevat tüve. Norra ja Põhja-Ameerika loomi mõjutav tüvi on erinevad, niisamuti ka Soome põdrad. Lisaks ilmnevad tulevikus tõenäoliselt uued tüved. See kujutab endast väljakutset selle haiguse määratlemisel ja leevendamisel hirvlastel.
CWD prioon on väga nakkav, mis on murettekitav hirvlaste populatsiooni ja inimeste tervise jaoks.
Ravi või vaktsiinid pole praegu saadaval.
Kroonilist kurnatushaigust (CWD) EI ole inimestel seni tuvastatud. Puuduvad tõendid selle kohta, et CWD prioonid võivad inimesi nakatada. Loomkatsed näitavad aga, et ohus on ahvilised, kes söövad (või puutuvad kokku aju- või kehavedelikuga) CWD-ga nakatunud loomi.
Muret tekitavad CWD prioonid inimestele, mis on tõenäoliselt nakatunud hirvede või põdraliha tarbimise kaudu. Seetõttu on oluline vältida selle sattumist inimese kehasse toit kett.
***
viited:
- Haiguste tõrje ja ennetamise keskused (CDC). Krooniline kurnatushaigus (CWD). Saadaval aadressil https://www.cdc.gov/prions/cwd/index.html
- Atkinson CJ et al 2016. Prioonvalgu skreipi ja normaalne raku prioonvalk. Prioon. 2016 jaanuar-veebr; 10 (1): 63–82. DOI: https://doi.org/10.1080/19336896.2015.1110293
- päike, JL, et al 2023. Uudne prioonitüvi kui kroonilise kurnatushaiguse põhjus põdras, Soome. Emerging Infectious Diseases, 29(2), 323-332. https://doi.org/10.3201/eid2902.220882
- Otero A., et al 2022. CWD tüvede tekkimine. Cell Tissue Res. 392, 135–148 (2023). https://doi.org/10.1007/s00441-022-03688-9
- Mathiason, C.K. Suured loommudelid kroonilise kurnatushaiguse jaoks. Cell Tissue Res. 392, 21–31 (2023). https://doi.org/10.1007/s00441-022-03590-4
***
